1974年世人瞩目的斯德哥尔摩诺贝尔生理学医学奖的领奖台上，同时站着三位细胞生物学家。除了克劳德和德迪夫之外，还有一位是克劳德的学生和助手帕拉德（G.E.Palade）。由于他改进了电子显微镜样品固定技术，应用于研究动物细胞精细结构，发现了核糖体和线粒体结构，描述了细胞内的网状系统，并且在由静态描述引向动态研究方面为现代细胞生物学的发展做出了杰出的贡献，帕莱德也一起分享了殊荣。

    帕莱德1912年11月19日生于罗马尼亚的雅西，1940年获布加勒斯特大学医学博士学位。1946年他从布加勒斯特大学医学院来到美国的洛克菲勒大学，成为著名细胞生物学家克劳德的学生和助手。他第一项出色的工作，是改进了电子显微镜样品的固定技术。为了在电子显微镜下观察细胞，就要通过一些固定剂把细胞的结构保存下来，否则这些结构就会在细胞死亡后很快地瓦解。当时所用的固定剂只能用于体外培养的、铺成一薄层的细胞，不能用于一小块动物组织的细胞。1952年，帕莱德提出用生理缓冲液配置锇酸固定液，可以对组织细胞和亚细胞成分的固定起到良好的作用。这种方法对以后的电子显微镜工作有很大的影响。与此同时，随着电子显微镜的包埋技术、切片技术的改进，帕莱德充分利用电子显微镜进行细胞超微结构研究，取得了丰硕的成果。

    1956年，他发表了有关线粒体结构研究的详细报告。线粒体是一种非常奇妙的细胞器，许多科学家一度认为，它们原是侵入细胞体内的一种古老的细菌，却与细胞配合默契，在亿万年的进化中成了细胞的一部分。帕拉德发现，几乎所有的动植物细胞中都只有线粒体。他指出线粒体由双层的内膜和外膜以及内室、外室、基质等组成。内膜又向线粒体的腔内伸出双层的片状突起，他把这些突起命名为“嵴”，这是人们第一次真正看到细胞器和它的内部构造。这些发现不经开拓了人们的视野，而且有力地促进了细胞超微结构研究的发展。接着，他又发现了另一种微小颗粒，它们在一切被研究的细胞中都存在。但是在与生成蛋白质有关的细胞中，它们多少附着在内质网外面；而在胚胎细胞中，它们差不多都自由地分散着。巨刺他推测，这种微小颗粒可能与蛋白质的合成有关。通过实验，发现这些小颗粒富含核糖核酸，他称这些微小颗粒为“核糖体”。帕莱德的这一发现和推测，开启了蛋白质生物合成研究的大门，这不仅是他科学生涯中最令人称道的工作，也是整个生物学研究深入到分子水平的关键性一步帕拉德做了大量形态方面和生物化学方面的研究，逐步揭示出细胞中蛋白质合成的细节。

    1960年，他向人们描绘了一副生动的细胞“超微活动”图，形象地揭示出核糖体就是一部用氨基酸作原料合成打蛋白质的“机器”；氨基酸从核糖体的一端进入，由另一端出来便成了合成好的蛋白质丝。在胰腺等蛋白质分泌细胞内，核糖体大部分附着在内质网表面，形成粗糙面内质网。蛋白质在核糖体上合成后，先进入内质网内腔，然后转运到又一叠扁囊组成的高尔基体中，继而形成分泌颗粒，最后分泌到细胞 。他的图示内容尽管精制，但毕竟是一种推测，实际过程如何呢？

    1975年，帕拉德及其合作者经过一番艰苦的努力终于设计出了用示踪技术证实蛋白质合成过程的实验。他们用3H标记的亮氨酸追踪放射性粒子在天竺鼠胰腺内移动的情况。先给天竺鼠注射3H亮氨酸，3分钟后，收集其胰腺细胞，并做电子显微镜放射自显影。结果发现这些细胞的放射性颗粒只存在于糙面内质网区，这说明标记的亮氨酸已掺入到该区的蛋白质中；17分子时标记的亮氨酸分布在靠近高尔基体区的糙面内质网和高尔基体的扁囊内以及分泌小囊内；117分钟时标记亮氨酸只出现在释放到细胞外的内容物中，从而完全证明了他在蛋白质“超微活动”图中所作的推断。这个实验后来成了生物学史最精彩的实验之一。

    核糖体的发现使人们对细胞分泌功能的了解向前迈进了一大步。例如对血浆蛋白、抗体、酶原、肽类激素的分泌有了深刻了解；同时对细胞自身蛋白质包括酶、血红蛋白等的合成也有了深刻认识。例如人们发现在分裂活动旺盛的细胞中，游离核糖体的数量增多，而且分布均匀。于是人们便利用细胞内游离核糖体数量的增加和游离核糖体与附着核糖体的比例的增加来作为诊断癌细胞的指标之一。